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65 독시사이클린 유도성 유전자 구조를 포함하는 안정적인 HT29 및 U937 세포주를 제작하고, 세포를 24시간 동안 독시사이클린으로 처리하여 Smac-MB37 및 MB37-cIAP1 RING 발현을 유도했습니다. 면역블롯팅 결과, 모든 유전자 구조의 유도가 성공적으로 이루어졌으며, Smac-MB37에서 FLAG-유비퀴틴이 절단되어 결과적으로 유리 FLAG-유비퀴틴이 다른 단백질에 첨가되었음을 고분자량 항-FLAG 사다리형 패턴이 검출된 것으로 확인했습니다( 그림 1B 및 1C). 예상대로 대조군 MB37(FLAG-MB37-GFP)의 발현은 cIAP1, cIAP2, XIAP 및 이들의 표적 단백질인 MLKL의 발현 수준에 유의미한 변화를 일으키지 않았습니다( 그림 1B 및 1C). 반면, Smac-MB37과 MB37-cIAP1 RING의 발현은 HT29 및 U937 세포주에서 MLKL의 분해를 유도했습니다( 그림 1B 및 1C). MB37-cIAP1 RING은 Smac-MB37에 비해 높은 수준으로 발현되었으며, cIAP1과 XIAP 분해 효율이 더 높았습니다. 반면, Smac-MB37은 cIAP1의 발현은 감소시켰지만 XIAP 수준에는 거의 영향을 미치지 않았습니다( 그림 1B 및 1C). Smac IBM 또는 cIAP1 RING을 GGGGS 링커로 MB37에서 분리해도( 그림 1A ) MLKL 또는 IAP 분해 효율에는 유의미한 영향을 미치지 않았습니다( 그림 1B 및 1C). MLKL 분해는 MB37에 의존적이었는데, 독시사이클린으로 유도된 HA-FLAG-cIAP1 RING 구조체 또는 더 높은 수준으로 발현된 FLAG-GFP-cIAP1 RING 구조체는 MLKL 수준을 변화시키지 않았지만, XIAP 및/또는 cIAP1을 분해하는 능력은 어느 정도 유지했습니다( 그림 S1 A 및 S1B). HA 태그가 부착된 MB37-cIAP1 RING의 항-HA 정제는 MLKL, cIAP1, cIAP2 및 XIAP에 결합하는 능력을 보여주었습니다( 그림 1) .D). 따라서, 인트라바디에 융합된 두 개의 별개의 IBM은 모두 생분해제로 작용하여 인트라바디 표적과 IAP 단백질을 동시에 제거할 수 있습니다.

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